Catalase em pó CAS 9001-05-2

Catalase em pó(CAT), fórmula molecular C9H10O3, CAS 9001-05-2, é uma enzima que catalisa a decomposição do peróxido de hidrogênio em oxigênio e água e existe dentro do sistema peroxidase das células. A catalase é uma enzima marcadora de peroxissomos, representando aproximadamente 40% do total de enzimas peroxissomais. A catalase está presente em vários tecidos de todos os animais conhecidos, particularmente em concentrações elevadas no fígado. A catalase é usada na indústria alimentícia para remover o peróxido de hidrogênio do leite usado para fazer queijo. A catalase também é usada em embalagens de alimentos para evitar a oxidação dos alimentos. Quase todos os organismos vivos possuem catalase. Está amplamente presente em organismos respiratórios, principalmente em cloroplastos, mitocôndrias, retículo endoplasmático de plantas, fígado e hemácias de animais, e sua atividade enzimática proporciona um mecanismo de defesa antioxidante para o organismo. CAT é uma enzima heme com estruturas diferentes dependendo de sua fonte. O nível de atividade varia em diferentes organizações. O peróxido de hidrogênio se decompõe mais rapidamente no fígado do que em órgãos como o cérebro ou o coração, devido aos altos níveis de CAT no fígado.

 

O peróxido de hidrogênio (H2O2), também conhecido como peróxido de hidrogênio, possui um átomo de oxigênio a mais (0) do que a água (H2O). Esse átomo de oxigênio é extremamente instável e sempre quer pegar outro átomo de oxigênio de outras moléculas para formar O2. Geralmente usamos peróxido de hidrogênio para esterilização e desinfecção porque as bactérias são destruídas pelo H2O2 e morrem. A formação de espuma durante a desinfecção é o resultado da produção de oxigênio. No entanto, o peróxido de hidrogênio pode penetrar na maioria das membranas celulares, tornando-o mais citotóxico do que os radicais ânion superóxido (que não conseguem penetrar nas membranas celulares). Depois de penetrar na membrana celular, pode reagir com o ferro dentro da célula para gerar radicais hidroxila.Catalase em pó(CAT) é um membro importante do sistema enzimático antioxidante, também conhecido como peroxidase, que é uma enzima de ligação à ferroporfirina como grupo secundário.

 

A enzima SOD dismuta os radicais livres de oxigênio para produzir peróxido de hidrogênio (H2O2) e oxigênio (O2). O peróxido de hidrogênio continua sendo um oxidante tóxico no corpo, e a função da catalase é promover a decomposição do peróxido de hidrogênio em oxigênio molecular e água, protegendo assim as células da toxicidade do H2O2. O mecanismo de ação do CAT sobre o peróxido de hidrogênio é essencialmente a dismutação do peróxido de hidrogênio, que requer que duas moléculas de H2O2 se encontrem e colidam com o CAT no centro ativo para que a reação ocorra. Quanto maior a concentração de H2O2, mais rápida será a taxa de decomposição. Quase todos os organismos fisiológicos possuem catalase.

 

Está amplamente presente em organismos respiratórios, principalmente em cloroplastos, mitocôndrias, retículo endoplasmático de plantas, bem como em fígado e glóbulos vermelhos de animais. Sua atividade enzimática proporciona um mecanismo de defesa antioxidante ao organismo. A função biológica da catalase é promover a decomposição do peróxido de hidrogênio nas células, para que não produza ainda mais radicais hidroxila altamente tóxicos, protegendo assim a função do sistema enzimático antioxidante. Também é de grande importância para o crescimento, desenvolvimento e atividades metabólicas do corpo humano.

testando:

Durante o cursocatalase em pódetecção, bolhas podem ser observadas.
A detecção da catalase é um dos três principais métodos utilizados pelos microbiologistas para identificar espécies bacterianas, que envolve o uso de peróxido de hidrogênio para detectar a presença de catalase. Se as bactérias contiverem catalase, a adição de uma pequena quantidade de extrato bacteriano à solução de peróxido de hidrogênio pode observar a formação de bolhas de oxigênio.

 

Se forem geradas bolhas, a bactéria é considerada "catalase positiva". Como Staphylococcus e Micrococcus. Caso contrário, a bactéria é considerada “catalase negativa”. Como estreptococos e enterococos. Embora a detecção da catalase não consiga identificar organismos específicos, quando combinada com outros métodos de detecção, pode auxiliar eficazmente no diagnóstico.
Além disso, a presença de catalase nas bactérias também depende das condições de crescimento celular e do meio de cultura utilizado.

 

Distribuição:

A catalase está presente em vários tecidos de todos os animais conhecidos, particularmente em concentrações elevadas no fígado. No besouro bombardeiro, a catalase tem um uso único. Este besouro possui dois conjuntos de produtos químicos armazenados separadamente em suas glândulas. As glândulas grandes armazenam hidroquinona e peróxido de hidrogênio, enquanto as glândulas pequenas armazenam catalase e peroxidase de rábano. Quando os besouros misturam produtos químicos de duas glândulas, eles liberam oxigênio, que pode oxidar a hidroquinona e atuar como um reforço.

 

A catalase também é comumente encontrada em plantas, mas não em fungos, embora tenha sido descoberto que alguns fungos produzem a enzima em pH baixo e ambientes quentes.
A grande maioria dos microrganismos aeróbios contém catalase. A exceção inclui Streptococcus, uma bactéria aeróbica sem catalase. Alguns microrganismos anaeróbicos, como Methanosarcina Barkeri, também contêm catalase.

Visão geral da função

 

O peróxido de hidrogênio é um resíduo gerado durante processos metabólicos que pode causar danos ao organismo. Para evitar tais danos, o peróxido de hidrogénio deve ser rapidamente convertido em outras substâncias inofensivas ou menos tóxicas. E a catalase é frequentemente usada pelas células como uma ferramenta para catalisar a decomposição do peróxido de hidrogênio.
Mas a verdadeira importância biológica da catalase não é tão simples: os investigadores descobriram que ratos geneticamente modificados com deficiência de catalase ainda apresentam fenótipos normais, indicando que a catalase só é essencial para animais sob certas condições específicas.

 

Algumas pessoas têm níveis muito baixos decatalase em póem seus corpos, mas também não apresentam reações patológicas óbvias. Isto provavelmente ocorre porque o principal eliminador de peróxido de hidrogênio nas células normais de mamíferos é a peroxirredoxina, e não a catalase.
A catalase está normalmente localizada em uma organela chamada peroxissomos. Os peroxissomos nas células vegetais participam da fotorrespiração (utilizando oxigênio para gerar dióxido de carbono) e da fixação simbiótica de nitrogênio (dissociando o nitrogênio (N2) em átomos ativos de nitrogênio).
Mas quando as células são infectadas por patógenos, o peróxido de hidrogênio pode ser usado como um agente antimicrobiano eficaz. Alguns patógenos, como Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila e Campylobacter jejuni, podem produzir catalase para degradar o peróxido de hidrogênio, permitindo-lhes sobreviver no corpo do hospedeiro.

Efeito alvejante:

 

Deve-se notar que as enzimas podem promover o branqueamento, e o branqueamento da lã em uma solução de branqueamento de peróxido de hidrogênio contendo a protease Bactosol ST pode melhorar significativamente a brancura e a hidrofilicidade da lã. Isso ocorre porque as enzimas promovem a rápida erosão inicial das fibras da lã, facilitando a realização do branqueamento da lã. Partindo deste princípio, o pré-tratamento da lã com protease para expor a superfície da fibra antes do branqueamento é obviamente mais eficaz, e os danos à fibra também são mais fáceis de controlar.

 

Enzima tocante

A catalase (CAT) é uma enzima eliminadora, também conhecida como peroxidase, que é uma enzima de ligação à ferroporfirina como grupo secundário. Pode promover a decomposição do H2O2 em oxigênio molecular e água, eliminar o peróxido de hidrogênio do corpo e, assim, proteger as células da toxicidade do H2O2. É uma das principais enzimas do sistema de defesa biológica. O mecanismo pelo qual o CAT atua no peróxido de hidrogênio é essencialmente a dismutação do H2O2, que requer que duas moléculas de H2O2 se encontrem e colidam com o CAT no centro ativo para que a reação ocorra. Quanto maior a concentração de H2O2, mais rápida será a taxa de decomposição.

Esta é uma enzima estável de decomposição do peróxido de hidrogênio que pode decompor o peróxido de hidrogênio em água e oxigênio sem afetar fibras e corantes. Portanto, após o branqueamento e antes do tingimento, o peróxido de hidrogênio residual nos tecidos branqueados e nos tanques de tingimento é removido pela enzima de decomposição H2O2 para evitar maior oxidação das fibras e oxidação dos corantes durante o tingimento. Ao mesmo tempo, pode encurtar o tempo de processamento, reduzir o consumo de água para lavagem e diminuir a quantidade de águas residuais. Especialmente adequado para fios, fios tubulares e tecidos de malha. Da mesma forma, a atividade da catalase muda com o pH e a temperatura, com a maior atividade ocorrendo em torno de pH 7 e 30-40 graus. Um aumento na concentração de peróxido de hidrogênio acelerará a taxa de reação de decomposição, mas deve-se notar que quando a concentração excede uma certa quantidade, o efeito da enzima enfraquecerá e o H2O2 residual excessivo será prejudicial às fibras e corantes. Portanto, a quantidade de H2O2 não pode ser aumentada arbitrariamente apenas por causa da presença da enzima degradadora de H2O2. Ao usar, geralmente é importante prestar atenção à compatibilidade das enzimas que decompõem o H2O2 com os surfactantes e estabilizadores de H2O2 comumente usados. Em aplicações de produção reais, o pH é 6-8, a temperatura é 20-55 graus, a dosagem da enzima é 5-10 KCLU/litro e o tempo é 10-20 minutos. Esta tecnologia tem sido gradativamente reconhecida e aceita internamente, sendo muito benéfica para melhorar o brilho de corantes reativos.

Embora o mecanismo catalítico completo da catalase ainda não seja totalmente compreendido, acredita-se que o seu processo catalítico seja dividido em duas etapas:
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2
Entre eles, "Fe() - E" representa o átomo central de ferro (Fe) do grupo heme (E) ligado à enzima. Fe (IV) - E (.+) é uma forma ressonante de Fe (V) - E, em que o átomo de ferro não é completamente oxidado para valência + V, mas recebe alguns "elétrons de suporte" do heme. Portanto, o heme na equação de reação também é representado como um cátion radical livre (.+)

O peróxido de hidrogênio entra no sítio ativo e interage com o resíduo de asparagina na posição 147 (Asn147) e o resíduo de histidina na posição 74 (His74) da enzima, fazendo com que um próton seja transferido entre os átomos de oxigênio. Os átomos de oxigênio livres se coordenam e se combinam para formar moléculas de água e Fe (IV)=O. Fe (IV)=O reage com a segunda molécula de peróxido de hidrogênio para reformar Fe (III) - E, gerando moléculas de água e oxigênio. A reatividade do átomo de ferro no centro ativo pode ser potencializada pela presença da cadeia lateral fenólica do resíduo tirosina (Tyr357) na posição 357, que auxilia na oxidação de Fe (III) a Fe (reação intermediária). A taxa desta reação geralmente pode ser determinada pela equação de Mie.

Catalase em pótambém pode oxidar outras substâncias citotóxicas, como formaldeído, ácido fórmico, fenol e etanol. Esses processos de oxidação requerem o uso de peróxido de hidrogênio para serem concluídos através das seguintes reações:
H2O2 + H2R → 2H2O + R
Da mesma forma, o mecanismo específico da reação ainda não está claro.
Qualquer íon de metal pesado (como íons de cobre no sulfato de cobre) pode servir como um inibidor não competitivo da catalase. Além disso, o cianeto altamente tóxico é um inibidor competitivo da catalase, que pode ligar-se firmemente ao heme na enzima e impedir a sua reação catalítica.
A estrutura tri-dimensional do intermediário peroxidase em estado peróxido foi resolvida e pode ser recuperada de bancos de dados de proteínas.

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