Kisspeptina(Ligação:https://www.bloomtechz.com/synthetic-chemical/peptídeo/kisspeptin-powder-cas-1145998-81-7.html) é um peptídeo de molécula pequena composto por 54 resíduos de aminoácidos. Sua fórmula molecular é C26H45N7O6S, com peso molecular de 5.477,73 Daltons. A sequência de aminoácidos do peptídeo kisspeptina é altamente conservada em diferentes espécies, o que significa que sua estrutura básica permanece inalterada em vários organismos. Sua proteína precursora sofre uma série de modificações e processos de splicing durante o processo de tradução, formando finalmente a Kisspeptina madura. A estrutura consiste em sete resíduos de aminoácidos - Helix, que é antiparalela a uma estrutura composta por quatro resíduos de aminoácidos - Conexão de cadeia dobrável. Esta estrutura permite a ligação ao receptor acoplado à proteína G (GPR54) e a ativação de sua via de sinalização.
A Kisspeptina não apenas regula a função reprodutiva feminina no hipotálamo central e na glândula pituitária, mas também desempenha um papel nos ovários locais. O peptídeo local da kisspeptina no ovário não está apenas envolvido na regulação da função dos oócitos, células da granulosa e corpo lúteo, mas também é influenciado pelas gonadotrofinas, fotoperíodo, sistema nervoso simpático e metabolismo.
A Kisspeptina é um importante neuropeptídeo que regula a função reprodutiva feminina, expressa no hipotálamo, na hipófise e nos ovários, e tem efeitos regulatórios em vários estágios da HPOA. Kisspeptina é um produto do gene inibitório de células de melanoma KiSS-1 e é um peptídeo natural isolado por Kotani et al. em 2001 que exibe atividade agonista contra o receptor órfão acoplado à proteína G GPR54 na placenta humana.
A Kisspeptina, também conhecida como peptídeo Kiss1 ou peptídeo RFRP-1, é um neuropeptídeo encontrado no corpo humano.
1. Composição química: A Kisspeptina é um peptídeo de pequena molécula composto por 54 resíduos de aminoácidos, com fórmula molecular C26H45N7O6S e peso molecular de 5.477,73 Daltons. Sua estrutura inclui um N-terminal hidrofílico composto por nove aminoácidos e um C-terminal hidrofóbico composto por quatro aminoácidos.
2. Estrutura química: A sequência de aminoácidos da Kisspeptina é altamente conservada em diferentes espécies, o que significa que a sua estrutura básica permanece inalterada em vários organismos. Sua estrutura inclui um terminal N relativamente longo e um terminal C mais curto. Além disso, a Kisspeptina também possui um resíduo de cisteína (Cys), que desempenha um papel crucial no processo dissulfeto dos peptídeos.
3. Estrutura secundária: A estrutura secundária da Kisspeptina é composta principalmente por - Composta por cachos espirais e aleatórios. Entre eles, a ondulação aleatória ocupa a maior parte do peptídeo, enquanto - A hélice representa apenas 20% do peptídeo total. Esta estrutura secundária permite que a Kisspeptina se ligue ao receptor acoplado à proteína G (GPR54) e ative sua via de sinalização.
4. Estrutura terciária: A estrutura terciária da Kisspeptina foi determinada por técnicas de difração de cristal de raios X e ressonância magnética nuclear (RMN). Sua estrutura é composta por sete resíduos de aminoácidos - Hélice, que é antiparalela a uma estrutura composta por quatro resíduos de aminoácidos - Conexão de cadeia dobrável. Esta estrutura permite que a Kisspeptina se ligue ao GPR54 e ative sua via de sinalização.
5. Configuração estereoscópica: Kisspeptin é uma configuração S com uma configuração estéreo trans-ciclada. Esta configuração tridimensional é crucial para a ligação da Kisspeptina ao GPR54 e a ativação da sua via de sinalização.
6. Modificação e emenda: O precursor da Kisspeptina passa por uma série de modificações e processos de emenda durante o processo de tradução, formando finalmente uma Kisspeptina madura. Esses processos incluem hidroxilação da prolina, desidrogenação da glicina e formação de ligações dissulfeto. Estas modificações e processos de splicing são cruciais para a atividade biológica da Kisspeptina.
7. Estabilidade: A Kisspeptina tem um certo grau de estabilidade no corpo. Tem certa resistência a enzimas degradantes, como ácidos, álcalis, tripsina e pepsina. No entanto, sob certas condições, a Kisspeptina também pode ser degradada, especialmente em ambientes de alta temperatura, ácidos fortes ou alcalinos.
8. Síntese química e recombinação: A Kisspeptina pode ser obtida por meio de síntese química ou métodos de recombinação. A síntese química geralmente envolve múltiplas reações químicas tediosas, incluindo condensação, desproteção, dessalinização e outras etapas. O método de recombinação, por outro lado, utiliza técnicas de engenharia genética para expressar a proteína precursora da Kisspeptina em microrganismos como Escherichia coli ou levedura, e depois passa por pós-processamento para obter a Kisspeptina madura.
9. Detecção e análise: O conteúdo de Kisspeptina nos organismos é muito baixo, pelo que são necessários métodos analíticos sensíveis para a detectar e analisar. Esses métodos incluem radioimunoensaio (RIA), ensaio imunoenzimático (ELISA), espectrometria de massa (MS), etc. Entre eles, ELISA é um dos métodos de detecção mais comumente usados, que pode detectar o conteúdo de Kisspeptina e suas alterações em o corpo.
A Kisspeptina, também conhecida como peptídeo Kiss1 ou peptídeo RFRP-1, é um neuropeptídeo isolado pela primeira vez da placenta humana em 2001. Participa principalmente na regulação do sistema reprodutor feminino e estimula a liberação de GnRH pela ligação à proteína G. receptor acoplado GPR54, desempenhando assim um papel nas atividades subsequentes do eixo reprodutivo. Nos últimos anos, com pesquisas aprofundadas sobre a Kisspeptina, ela tem sido expressa no hipotálamo central, na hipófise e no ovário, regulando várias ligações do HPOA, e pode desempenhar um papel importante em doenças como tumores. Portanto, vale a pena esperar pelas perspectivas de desenvolvimento do Kisspeptin.
No entanto, deve salientar-se que são necessárias mais investigações e ensaios clínicos para determinar se a Kisspeptina pode servir como medicamento alvo para o tratamento de doenças relacionadas com o sistema reprodutor feminino. Além disso, é necessário mais apoio à investigação para determinar se a Kisspeptina tem aplicações potenciais no tratamento de outras doenças, como tumores. Em resumo, a Kisspeptina desempenha um papel importante como neuropeptídeo na regulação do sistema reprodutor feminino, e vale a pena esperar pelas suas perspectivas de desenvolvimento. Mas são necessárias mais pesquisas e ensaios clínicos para verificar o seu potencial terapêutico. Existem kisspeptinas disponíveis para venda no início de Shaanxi. Se precisar deles, você pode enviar um email para consulta.